Die Octopindehydrogenase gehört zur Familie der Opindehydrogenasen, den terminalen Enzymen der anaeroben Glykolyse in unzähligen Invertebraten. Die ODH katalysiert die reduktive Kondensation von Pyruvat und L-Arginin in Anwesenheit von NADH, wodurch D Octopin entsteht. Nach Aufklärung der Primärstruktur der ODH aus der Pilgermuschel Pecten maximus und heterologer Expression des Enzyms in E. coli sind ausreichende ODH-Mengen für strukturelle Untersuchungen verfügbar (Janßen, 2000). In der vorliegenden Arbeit wurden die Primärstrukturen von drei verschiedenen ODH-Isozymen identifiziert. Es ist jeweils nur der Austausch einer einzelnen Aminosäure für die beobachtete, unterschiedliche Wanderung der Isozyme in der nativen PAGE verantwortlich. Diese so genannten Allozyme unterscheiden sich dabei nicht in ihren kinetischen Eigenschaften